Boala celiacă: date noi despre efectele glutenului
Ultima examinare: 14.06.2024
Tot conținutul iLive este revizuit din punct de vedere medical sau verificat pentru a vă asigura cât mai multă precizie de fapt.
Avem linii directoare de aprovizionare stricte și legătura numai cu site-uri cu reputație media, instituții de cercetare academică și, ori de câte ori este posibil, studii medicale revizuite de experți. Rețineți că numerele din paranteze ([1], [2], etc.) sunt link-uri clickabile la aceste studii.
Dacă considerați că oricare dintre conținuturile noastre este inexactă, depășită sau îndoielnică, selectați-o și apăsați pe Ctrl + Enter.
Astăzi este Ziua Internațională a Bolii Celiace. Boala celiacă este o boală cronică autoimună care afectează aproximativ 1% din populația lumii. Este cauzată de consumul de proteine din gluten din grâu, orz, secară și unele tipuri de ovăz. O dietă fără gluten protejează pacienții cu boală celiacă de leziuni intestinale grave.
Împreună cu colegii, chimista Dr. Veronica Dodero de la Universitatea din Bielefeld a reușit să identifice noi detalii despre modul în care anumite molecule derivate din gluten provoacă sindromul de intestin permeabil în boala celiacă.
Descoperirea cheie a studiului: un anumit fragment de proteină format în timpul bolii celiace active formează nanostructuri, așa-numiții oligomeri și se acumulează într-un model de celule epiteliale intestinale. Denumirea tehnică a acestei molecule este 33-mer deamidated gliadin peptide (DGP). Echipa de cercetare a descoperit că prezența oligomerilor DGP poate deschide mucoasa intestinală strâns închisă, ducând la sindromul de intestin permeabil.
Studiul a fost publicat în angewandte Chemie International Edition.
Peptide din grâu care provoacă intestine permeabile
Când mâncăm grâu, corpul nostru nu poate descompune complet proteinele din gluten. Acest lucru poate duce la formarea de fragmente mari de gluten (peptide) în intestinele noastre. În cazurile de boală celiacă activă, cercetătorii au descoperit că enzima transglutaminaza 2 (tTG2), prezentă la om, modifică o peptidă specifică de gluten, ducând la formarea unui DGP 33-mer. Acest lucru apare de obicei într-o parte a intestinelor noastre numită lamina propria. Cu toate acestea, cercetări recente au arătat că acest proces poate apărea și în mucoasa intestinală.
O micrografie electronică din studiu arată problematica peptidă DGP 33-mer cu structuri ascuțite care pot deschide bariera intestinală. Sursa: Universitatea Bielefeld
"Echipa noastră interdisciplinară a caracterizat formarea de oligomeri DGP 33-mer folosind microscopie de înaltă rezoluție și tehnici biofizice. Am găsit o permeabilitate crescută într-un model de celule intestinale atunci când DGP se acumulează", raportează dr. Maria Georgina Herrera, primul autor al lucrării. Studiul. Este cercetător la Universitatea din Buenos Aires din Argentina și a fost bursier postdoctoral la Universitatea din Bielefeld.
Când bariera intestinală este ruptă
Sindromul intestinului permeabil apare atunci când mucoasa intestinelor devine permeabilă, permițând substanțelor nocive să pătrundă în fluxul sanguin, ducând la reacții inflamatorii și diverse boli. În cazul bolii celiace, există dezbateri cu privire la etapele incipiente ale permeabilității crescute. Teoria principală sugerează că inflamația cronică în boala celiacă duce la pierderea intestinului.
Totuși, există o a doua teorie, care sugerează că efectele glutenului asupra celulelor mucoasei intestinale sunt cauza principală. Conform acestui punct de vedere, glutenul dăunează direct celulelor mucoasei intestinale, făcându-le permeabile, ceea ce provoacă inflamație cronică și poate duce la boala celiacă la persoanele susceptibile.
Cu toate acestea, deoarece glutenul este consumat zilnic, care sunt factorii declanșatori moleculari care duc la permeabilitatea intestinului la pacienții cu boală celiacă? Dacă se formează oligomeri de 33-mer DGP, aceștia pot deteriora rețeaua de celule epiteliale, permițând peptidelor glutenului, bacteriilor și altor toxine să intre în fluxul sanguin în masă, ducând la inflamație și, în cazul bolii celiace, la un răspuns autoimun. /p>
„Descoperirile noastre întăresc ipoteza medicală conform căreia întreruperea barierei epiteliale cauzată de peptidele glutenului este cauza, mai degrabă decât rezultatul, a răspunsului imunitar la pacienții cu boală celiacă”, spune autorul principal dr. Veronica Dodero de la Departamentul de Chimie de la Universitatea Bielefeld.
Legătura dintre DGP 33-mer și boala celiacă
Antigenele leucocitare umane (HLA) sunt proteine care se găsesc pe suprafața celulelor din organism. Ele joacă un rol important în sistemul imunitar, ajutându-l să facă distincția între propriile celule și substanțele străine precum bacteriile sau virușii.
În cazul bolii celiace, două proteine HLA specifice, și anume HLA-DQ2 și HLA-DQ8, sunt puternic asociate cu boala. DGP 33-mer se potrivește perfect cu HLA-DQ2 sau HLA-DQ8 și declanșează un răspuns imun care duce la inflamarea și atrofia vilozităților intestinului subțire. Această interacțiune puternică transformă DGP în ceea ce oamenii de știință numesc un superantigen. Pentru cei care suferă de boala celiacă, o dietă fără gluten este singura terapie pe viață.